Muundo wa juu wa protini ni njia ambayo mnyororo wa polipeptidi unakunjwa katika nafasi ya pande tatu. Upatanisho huu hutokea kwa sababu ya kuundwa kwa vifungo vya kemikali kati ya itikadi kali ya amino mbali na kila mmoja. Mchakato huu unafanywa kwa ushiriki wa mifumo ya molekuli ya seli na ina jukumu kubwa katika kuzipa protini shughuli za utendaji.
Vipengele vya muundo wa elimu ya juu
Aina zifuatazo za mwingiliano wa kemikali ni tabia ya muundo wa juu wa protini:
- ionic;
- hidrojeni;
- hydrophobic;
- van der Waals;
- disulfide.
Vifungo hivi vyote (isipokuwa covalent disulfide) ni hafifu sana, hata hivyo, kutokana na kiasi vinavyoleta utulivu wa umbo la anga la molekuli.
Kwa hakika, kiwango cha tatu cha mkunjo wa minyororo ya polipeptidi ni mchanganyiko wa vipengele mbalimbali vya muundo wa pili (α-heli; tabaka β-pleated navitanzi), ambavyo vimeelekezwa angani kutokana na mwingiliano wa kemikali kati ya itikadi kali za amino asidi. Ili kuonyesha kimpango muundo wa juu wa protini, α-heli huonyeshwa kwa silinda au mistari ond, tabaka zilizokunjwa kwa mishale, na mizunguko kwa mistari rahisi.
Asili ya uunganisho wa kiwango cha juu hubainishwa na mfuatano wa asidi ya amino katika mnyororo, kwa hivyo molekuli mbili zilizo na muundo msingi sawa chini ya hali sawa zitalingana na lahaja sawa ya upakiaji wa anga. Mpangilio huu huhakikisha utendaji kazi wa protini na huitwa asili.
Wakati wa kukunjana kwa molekuli ya protini, vijenzi vya kituo tendaji hukaribiana, ambavyo katika muundo msingi vinaweza kuondolewa kwa kiasi kikubwa kutoka kwa kila kimoja.
Kwa protini zenye ncha moja, muundo wa elimu ya juu ndio utendakazi wa mwisho. Protini changamano za subunit nyingi huunda muundo wa quaternary ambao unaashiria mpangilio wa minyororo kadhaa kuhusiana na kila mmoja.
Tabia za vifungo vya kemikali katika muundo wa juu wa protini
Kwa kiasi kikubwa, kukunjana kwa mnyororo wa polipeptidi kunatokana na uwiano wa itikadi kali ya haidrofili na haidrofobu. Ya kwanza huwa na kuingiliana na hidrojeni (kipengele cha maji) na kwa hiyo ni juu ya uso, wakati mikoa ya hydrophobic, kinyume chake, hukimbilia katikati ya molekuli. Mchanganyiko huu kwa nguvu ndio unaofaa zaidi. KATIKAmatokeo yake ni globuli yenye kiini cha haidrofobi.
Radikali haidrofili, ambayo hata hivyo huanguka katikati ya molekuli, huingiliana ili kuunda vifungo vya ioni au hidrojeni. Vifungo vya ioni vinaweza kutokea kati ya viini vya asidi ya amino vilivyochajiwa kinyume, ambavyo ni:
- vikundi vya cationic vya arginine, lysine au histidine (vina chaji chanya);
- Vikundi vya Carboxyl vya radicals ya glutamic na aspartic acid (yana chaji hasi).
Vifungo vya hidrojeni huundwa kwa mwingiliano wa zisizochajiwa (OH, SH, CONH2) na vikundi vya haidrofili vinavyochajiwa. Vifungo vya Covalent (nguvu zaidi katika muundo wa juu) huibuka kati ya vikundi vya SH vya mabaki ya cysteine, na kutengeneza kinachojulikana kama madaraja ya disulfide. Kwa kawaida, vikundi hivi vinawekwa kando katika mlolongo wa mstari na hukaribiana tu wakati wa mchakato wa kuweka. Vifungo vya disulfide si sifa ya protini nyingi za ndani ya seli.
Uwezo wa kubadilika
Kwa vile vifungo vinavyounda muundo wa juu wa protini ni dhaifu sana, mwendo wa Brownian wa atomi katika mnyororo wa asidi ya amino unaweza kuzifanya kuvunjika na kuunda katika maeneo mapya. Hii husababisha mabadiliko kidogo katika umbo la anga la sehemu za kibinafsi za molekuli, lakini haikiuki muundo wa asili wa protini. Jambo hili linaitwa conformational lability. Mwisho una jukumu kubwa katika fiziolojia ya michakato ya seli.
Muundo wa protini huathiriwa na mwingiliano wake na wenginemolekuli au mabadiliko katika vigezo vya kimwili na kemikali vya kati.
Jinsi muundo wa juu wa protini unavyoundwa
Mchakato wa kukunja protini katika umbo lake asili huitwa kukunja. Jambo hili linatokana na hamu ya molekuli kuchukua mfuatano wenye thamani ya chini kabisa ya nishati isiyolipishwa.
Hakuna protini inayohitaji wakufunzi wa kati ambao watabainisha muundo wa elimu ya juu. Mchoro wa kuwekewa awali "huna rekodi" katika mfuatano wa amino asidi.
Hata hivyo, katika hali ya kawaida, ili molekuli kubwa ya protini ichukue mfuatano asilia unaolingana na muundo msingi, itachukua zaidi ya miaka trilioni. Walakini, katika seli hai, mchakato huu hudumu makumi kadhaa ya dakika. Upungufu mkubwa kama huo wa wakati hutolewa na ushiriki katika kukunja kwa protini maalum za usaidizi - kukunjwa na chaperones.
Kukunja kwa molekuli ndogo za protini (hadi asidi 100 za amino kwenye mnyororo) hutokea kwa haraka sana na bila ushiriki wa waamuzi, ambao ulionyeshwa na majaribio ya ndani.
Vipengele vya kukunja
Protini saidizi zinazohusika katika kukunja zimegawanywa katika vikundi viwili:
- mikunjo - zina shughuli za kichocheo, zinahitajika kwa kiwango cha chini sana kuliko mkusanyiko wa substrate (kama vimeng'enya vingine);
- chaperones - protini zilizo na mbinu mbalimbali za utendaji, zinazohitajika katika mkusanyiko unaolingana na kiasi cha mkatetaka kukunjwa.
Aina zote mbili za vipengele hushiriki katika kukunja, lakini hazijajumuishwabidhaa ya mwisho.
Kundi la kukunjwa linawakilishwa na vimeng'enya 2:
- Isomerasi ya disulfidi ya protini (PDI) - hudhibiti uundaji sahihi wa vifungo vya disulfidi katika protini zilizo na idadi kubwa ya masalia ya cysteine. Utendakazi huu ni muhimu sana, kwa kuwa mwingiliano wa ushirikiano ni mkubwa sana, na iwapo miunganisho yenye makosa itatokea, protini haitaweza kujipanga upya na kuchukua muundo asilia.
- Peptidyl-prolyl-cis-trans-isomerase - hutoa mabadiliko katika usanidi wa radicals zilizo kwenye pande za proline, ambayo hubadilisha asili ya bend ya polipeptidi katika eneo hili.
Kwa hivyo, mikunjo ina jukumu la kurekebisha katika uundaji wa uunganisho wa kiwango cha juu wa molekuli ya protini.
Wachungaji
Waongozaji kwa njia nyingine huitwa mshtuko wa joto au protini za mkazo. Hii ni kutokana na ongezeko kubwa la usiri wao wakati wa athari hasi kwenye seli (joto, mionzi, metali nzito, n.k.).
Chaperones ni wa familia tatu za protini: hsp60, hsp70 na hsp90. Protini hizi hufanya kazi nyingi, zikiwemo:
- Ulinzi wa protini dhidi ya kubadilika rangi;
- kutengwa kwa mwingiliano wa protini mpya zilizoundwa kati yao;
- kuzuia uundaji wa vifungo dhaifu visivyo sahihi kati ya radicals na ulabishaji wao (kusahihisha).
Kwa hivyo, waongozaji huchangia katika upataji wa haraka wa uunganisho sahihi kwa juhudi, bila kujumuisha kuorodhesha chaguzi nyingi bila mpangilio na kulinda ambazo bado hazijaiva.molekuli za protini kutoka kwa mwingiliano usio wa lazima na kila mmoja. Kwa kuongeza, waandaji hutoa:
- baadhi ya aina za usafirishaji wa protini;
- udhibiti wa kukunja (kurejesha muundo wa chuo kikuu baada ya kupotea);
- kudumisha hali ya kukunja ambayo haijakamilika (kwa baadhi ya protini).
Katika hali ya mwisho, molekuli ya chaperone husalia kushikamana na protini mwishoni mwa mchakato wa kukunja.
Denaturation
Ukiukaji wa muundo wa juu wa protini chini ya ushawishi wa mambo yoyote huitwa denaturation. Kupoteza kwa conformation ya asili hutokea wakati idadi kubwa ya vifungo dhaifu vinavyoimarisha molekuli huvunjwa. Katika kesi hii, protini hupoteza kazi yake maalum, lakini huhifadhi muundo wake wa msingi (vifungo vya peptidi haziharibiki wakati wa denaturation).
Wakati wa ugeuzaji, ongezeko la anga katika molekuli ya protini hutokea, na maeneo ya haidrofobu huja kwenye uso. Mlolongo wa polipeptidi hupata uundaji wa coil isiyo ya kawaida, sura ambayo inategemea ni vifungo vipi vya muundo wa juu wa protini vimevunjwa. Katika umbo hili, molekuli huathirika zaidi na athari za vimeng'enya vya protini.
Mambo yanayokiuka muundo wa elimu ya juu
Kuna idadi ya athari za kimwili na kemikali zinazoweza kusababisha ubadilikaji wa umbile. Hizi ni pamoja na:
- joto zaidi ya nyuzi 50;
- mionzi;
- kubadilisha pH ya kati;
- chumvi za metali nzito;
- baadhi ya misombo ya kikaboni;
- sabuni.
Baada ya kusitishwa kwa athari ya denaturing, protini inaweza kurejesha muundo wa juu. Utaratibu huu unaitwa upya upya au kukunja tena. Chini ya hali ya vitro, hii inawezekana tu kwa protini ndogo. Katika seli hai, kukunja upya hutolewa na waongozaji.
